단백질의 정성분석(예비레포트, 결과레포트)

소개

단백질의 정성분석 예비레포트와 결과레포트입니다
예비레포트는 손글씨
결과레포트는 한글파일입니다
글씨를 잘 못쓰므로 양해부탁드립니다

목차

Ⅰ. 예비
1. Title
2. Date
3. Purpose
4. Theory
5. Reference
6. Material
7. Procedure

Ⅱ. 결과
1. 제목
2. 실험날짜
3. 작성날짜
4. 실험목표
5. 이론
6. 실험재료
7. 실험방법
8. 실험결과
9. 고찰
10. 출처

본문내용

1. 제목 : 단백질의 정성분석
2. 실험날짜 : 2017년 6월 2일
3. 작성날짜 : 2017년 6월 9일
4. 실험목적 : 산과 유기용매를 이용하여 단백질을 완전히 변성시키거나 염을 이용하여 부분적 변성을 하여 단백질을 분석하여 본다.
5. 이론
단백질 정성분석-단백질은 촉매작용, 운반, 조절된 운동, 흥분 그리고 성장과 분화의 조절 등과 같이 생체에서 일어나는 거의 모든 과정에서 결정적인 역할을 한다. 단백질의 이러한 매우 광범위한 기능들은, 단백질들이 매우 다양한 분자들과 결합할 수 있는 독특한 삼차원 구조로 접힘으로써 생긴다. 생화학의 중요한 목표 중의 하나는 아미노산 결합 순서가 어떻게 단백질의 형태를 지정하는가를 결정하는 것이다. 또한 우리는 단백질이 어떻게 특정한 기질들이나 그 밖의 분자들과 결합하고 촉매작용을 매매하며 에너지와 정보를 변화하는지도 알 수 있다. 이러한 연구에서 필수 불가결한 단계는 관심 있는 단백질들을 정제하는 것이다.
단백질의 변성-대부분의 다백질은 열, 광선 및 알코올에 의해 응고된다. 열은 단백질 분자 내의 원자들을 더욱 빠르게 진동시켜 상대적으로 약한 결합인 수소결합과 소수성 결합을 깨뜨린다. 강산은 곁사슬의 카르복시 음이온의 이온화 상태를 변화시켜 이온쌍에 의한 결합을 파괴하며, 알코올은 수소결합을 깨뜨려 단백질을 변성시킨다. 은, 납 및 수은과 같은 중금속은 곁사슬의 카르복시 음이온과 착물을 형성하여 단백질을 침전시킨다. 질산은과 염화수은(Ⅱ)이 방부제로 쓰이는 이유는 이들이 박테리아의 단백질을 침전으로 만들기 때문이다. 탄닌산, 피크르산 및 트리클로로아세트산과 같은 유기산들은 알칼로이드를 침전으로 만드는데 사용된다. 이들 시약의 음이온은 단백질 분자 내의 아미노기와 염을 이루어 단백질의 이온쌍에 의한 결합을 깨는 역할을 한다.
SDS-page 원리-아미노산 측 사슬끼리의 결합(S-S결합 등)을 절단하여 아미노산이 다수 연결된 단말 사슬의 polypeptide 상태로 만든다.

참고자료

· SDS-page 원리-아미노산 측 사슬끼리의 결합(S-S결합 등)을 절단하여 아미노산이 다수 연결된 단말 사슬의 polypeptide 상태로 만든다.