지금까지 조사된 순수한 효소는 모두 단백질이며, 또한 촉매활성은 단백질로서의 구조가 완전할 때 일어난다. 예를 들면, 효소를 구성하고 있는 폴리펩티드사슬이 절단되도록 처리, 즉 강산과 함께 가열하거나 트립신과 배양하시키면 촉매활성이 없어지는 것이 보통이다. 이것은 효소단백질의 골격을 이루는 1차구조가 활성을 발휘하는데 필요하다는 것을 보여준다. 또한, 만약 자연상태의 효소단백질을 가열하거나 극단적인 pH에 접하게하거나 갖가지 변성체를 처리하여 폴리펩티드사슬을 형성하고있는 고유의 굽힘이 파괴되면 촉매활성은 없어진다. 이처럼 효소단백질의 1차, 2차, 3차구조는 그의 촉매활성에 있어서 매우 중요하다.
효소는 다른 단백질과 마찬가지로 약 12,000에서 100만 이상의 분자량을 가지고 있다. 따라서 효소는 이들이 작용하는 기질이나 관능기에 비해서 훨씬 거대하다. 몇 가지의 효소는 폴리펩티드만으로 구성되어 있고, 아미노산 잔기 이외의 화학기는 함유되어 있지 않다. 그 하나의 예로서, 췌장 Ribonuclease 가 있다.
그러나 이의 활성을 나타내기 위해서 보조인자(Cofactor)라고 불리우는 다른 화학 성분을 필요로 하는 효소가 있다. 보조인자는 이온과 같은 무기화합물의 경우도 있으며, 보조효소(Coenzyme)라고 부르는 유기화합물 분자인 경우도 있다. 어떤 효소는 그의 활성을 나타내는데 보조효소와 한 종류 혹은 수 종류의 금속이온을 필요로 한다. 보조효소나 금속이온이 단백질과 느슨하게 일시적으로만 결합하는 효소도 있고, 영구적으로 결합하는 효소도 있다. 후자의 경우, 이것을 보결분자단(Prosthetic group)이라고 부른다. 보조효소나 금속과 함께 완전한 촉매 작용을 갖는 효소를 완전효소(Holoenzyme)라고 부른다. 보조효소나 금속이온은 가열하더라도 안정하지만, 아포효소(Apoenzyme)라고 부르는 단백질은 가열에 의해서
참고자료
· ◇ 김승옥 외 4명, 생물화학공학, 유한문화사
· ◇ 박상대 외 33명 역, 필수세포생물학
· ◇ 서정헌, 효소반응속도론, 민음사
· ◇ 아이바 사이치, 생물화학공학, 동화기술
· ◇ 이흥우(2006), 퀴네가 들려주는 효소 이야기, 자음과 모음
· ◇ 한문희(1975), 효소 산업의 현황과 전망, 한국과학기술연구소 응용생화학연구실
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